AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

Las proteínas son estructuras originadas a partir de solo 20 unidades diferentes, llegan a alcanzar grados de complejidad tales, que pueden reconocer a otras moléculas, facilitar reacciones químicas, transportar sustancias, etc.

Composición y tamaño

Las proteínas son moléculas muy complejas, en cuya composición elemental se encuentran siempre presentes carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. La mayoría de ellas también incluye en su composición al azufre y en algunas se observa además la presencia de fósforo, hierro, zinc, molibdeno, u otros elementos. Desde el punto de vista estructural, los elementos químicos que constituyen a las proteínas se encuentran distribuidos en bloques o unidades estructurales que se llaman aminoácidos, que unidos entre sí integran una estructura polimérica; las proteínas son fundamentalmente polímeros de aminoácidos.

Hay dos tipos principales de proteínas: las simples, que están constituidas únicamente por aminoácidos y las proteínas conjugadas, que son las que tienen en su composición otras moléculas diferentes además de los aminoácidos. En este último tipo, la parte de su molécula no constituida por aminoácidos se llama grupo prostético y puede consistir en ácidos nucleicos, como en las nucleoproteínas, en carbohidratos, como en las glucoproteínas o mucoproteínas, en lípidos como en las lipoproteínas, etc.

LOS AMINOÁCIDOS, BLOQUES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS

Aminoácidos comunes en las proteínas y sus características

Los aminoácidos que constituyen a las proteínas, son substancias que tienen como característica general el hecho de poseer un carboxilo libre y un grupo amino, situado en el carbón alfa respecto al carboxilo. En todos los aminoácidos alfa que forman a las proteínas, el grupo amino alfa es un grupo primario, es decir que no tiene sustituyentes. La única excepción ocurre con la prolina, que es un iminoácido, ya que su grupo amino es secundario (monosustituido, -NH-). Los aminoácidos difieren entre sí únicamente por las características del resto de su molécula o cadena lateral (R), de manera que su fórmula general es:

CLASIFICACIÓN

Todos los aminoácidos que forman parte de las proteínas corresponden a la configuración L. Los D aminoácidos no se encuentran presentes en las proteínas; sin embargo, aparecen distribuidos en la materia viva, y abundan particularmente en la pared celular de los microorganismos, en algunos, antibióticos, etc.

Además de los 20 aminoácidos comunes en las proteínas, hay algunos otros aminoácidos raros que forman parte de algunos tipos particulares de proteínas, tales como las fibrosas. Por ejemplo, el aminoácido hidroxiprolina se encuentra casi exclusivamente en la proteína llamada colágena.

Hay otros aminoácidos que no forman parte de ninguna proteína, como los aminoácidos ornitina y critrulina, que son intermediarios en el metabolismo de algunos compuestos nitrogenados en el organismo.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Y SUS FACTORES DETERMINANTES

Las proteínas realizan funciones muy variadas en la célula; una diversidad funcional mayor que la de cualquier otro tipo de moléculas en los organismos vivientes. Como enzimas mantienen operando en forma continua y uniforme todas las reacciones químicas que son necesarias en las células; como elementos estructurales sirven en la piel, las uñas, los pelos, los tendones, etc.; por otra parte, las proteínas están íntimamente asociadas con procesos fisiológicos tales como la contracción muscular, la conducción nerviosa, la secreción, etc.
En su estado nativo, cada tipo de molécula proteica tiene una forma o estructura tridimensional característica. Se llama conformación de la proteína, a la distribución espacial de él o los polipéptidos en la proteína, es decir, la forma en que los polepéptidos se doblan en el espacio, para dar lugar a un arreglo característico en cada tipo de molécula proteíca.
Se llama conformación de la proteína, a la distribución espacial de él o los polipéptidos en la proteína, es decir, la forma en que los polipéptidos se doblan en el espacio, para dar lugar a un arreglo característico en cada tipo de molécula proteica.

La organización de las proteínas y las fuerzas que contribuyen a mantenerla se considera según diferentes niveles de complejidad.

• El primer nivel estructural que se puede delimitar en una proteína, está constituido tanto por el número y la variedad de a.a. que entran en su composición, como por el orden (llamado también secuencia) en que se disponen éstos a lo largo de la cadena polipeptídica, al unirse covalentemente por medio de sus grupos amino y carboxilo alfa. A este primer nivel se le llama estructura primaria. 
• El segundo nivel estructural se refiere a la relación espacial que guarda un aminoácido con respecto al que le sigue y al que le antecede en la cadena polipeptídica; en algunos casos el polipéptido entero, o algunas zonas de éste se mantienen extendidas, mientras que en otros casos se enrollan en forma helicoidal como si formaran un resorte. A este segundo nivel se le llama estructura secundaria.
• El tercer nivel estructural se refiere a la relación espacial que guardan entre sí las diferentes zonas o áreas de cada cadena polipeptídica que forman a una proteína. A este nivel estructural se le llama estructura terciaria. 
• Cuando se trata de una proteína oligomérica, que es aquel tipo de proteína que está compuesta de más de una cadena polipeptídica, se puede considerar un siguiente nivel de organización, que se refiere a la manera en que cada cadena polipeptídica en la proteína se arregla en el espacio en relación con las otras cadenas polipeptídicas que la constituyen. A este nivel estructural se le llama estructura cuaternaria. 

Estructura primaria, la unión peptídica y el orden (secuencia) de los aminoácidos.

Estructura secundaria, la repetición de la unión peptídica a lo largo de la cadena de aminoácidos.

Hay varios tipos de estructura secundaria de las proteínas; en uno de los tipos, éstas pueden adoptar la forma de hélice alfa. En esta forma de arreglo, la cadena de a.a. se tuerce en espiral, como un resorte que podría compararse con una escalera de caracol, cuyos escalones estuvieran formados por las cadenas laterales de los a.a. En esta estructura, cada vuelta está formada por 3.6 a.a. aprox y el paso por vuelta, es decir, el desplazamiento de la espiral después de una vuelta completa, es de 5.4 Angstroms. Este arreglo helicoidal de la cadena es el más favorecido, porque se permite así la máxima interacción con puentes de hidrógeno, entre el grupo carbonilo como aceptor del puente de una unión peptídica y el nitrógeno como donador del puente de la unión peptídica situada en la siguiente vuelta del espiral.

De ese modo, la distancia que separa a ambos grupos peptídicos es aquella en la que se pueden establecer los puentes de hidrógeno. Así, estos puentes se forman dentro de la misma cadena, entre el carbonilo de una unión peptídica y el nitrógeno de la otra unión peptídica, situada cuatro aminoácidos por delante de la primera.

La hoja plegada o lámina beta

En este arreglo, cada cadena polipeptídica se mantiene relativamente extendida en forma de zig-zag, y las cadenas laterales de los a.a. que compone a las cadenas polipeptídicas se disponen arriba y abajo de éstas en forma alterna. Las cadenas polipeptídicas extendidas se unen una a la otra por medio de puentes de hidrógeno. La hoja plegada es estable solo cuando los aminoácidos que la componen tienen cadenas laterales pequeñas y sin carga. Por ejemplo, en la proteína de la seda llamada fibroína, la composición de sus cadenas polipeptídicas incluye casi exclusivamente glicina y alanina, en proporción de uno a dos. En esta proteína el arreglo queda de tal forma, que en una cara de la hoja plegada quedan situadas las cadenas laterales de la glicina, es decir, los hidrógenos, mientras que en la otra cara quedan en su mayoría los grupos metilo, que constituyen la cadena lateral del aminoácido alanina.

Estructura terciara y cuaternaria de las proteínas, la importancia del ambiente inmediato a la cadena polipeptídica

La rotación que se puede producir en las ligaduras sencillas que eslabonan a los grupos planares (la unión peptídica y los átomos en su inmediata vecindad), permite que la información unidimensional presente en la estructura primaria de una proteína se traduzca en el arreglo de ésta en el espacio tridimensional, primero en la estructura secundaria y después en los siguientes niveles que son las estructuras terciarias y cuaternaria.
Esta es la causa de que todas las moléculas de una misma proteína posean una estructura idéntica; a su vez, ello permite que la proteína pueda ser reconocida como una especie química y como una entidad biológica característica.

Los principales factores que intervienen en el mantenimiento de la estructura tridimensional nativa de una proteína son:

• Uniones disulfuro
• Uniones electrostáticas.
• Uniones de Van de Waals.
• Uniones por puente de hidrógeno.
• Interacciones hidrofóbicas.

Referencias:

1. Peña, A. (2012). Bioquímica. México: Limusa.
Lehninger, A., Nelson, D. and Cox, M. (2013). Principios de bioquímica. Barcelona: Omega.